角蛋白酶是一种可专一地降解角蛋白的蛋白酶类，角蛋白酶可由多种微生物产生， 能特异性地降解角蛋白， 在饲料、皮革、医药业、食品等工业及环境治理方面具有广阔的应用前景。
角蛋白酶的理化性质是什么?
目前已分离纯化的角蛋白酶的分子量差异较大，从十几kDa到几百kDa不等。较小的为单体酶，有报道来自Nesternkonia spAL-20的角蛋白酶，分子量为18kDa，较大的为复合酶，如嗜热厌氧菌产的角蛋白酶可达200kDa以上。大部分角蛋白酶的分子量集中在30～70kDa之间，如HSIN-HUNG LIN报道的铜绿假单胞菌产的角蛋白酶大小为30kDa，嗜麦芽黄单胞菌产的角蛋白酶大小为36kDa，近平滑念珠菌的角蛋白酶为60kDa。枯草芽孢杆菌产角蛋白酶的分子量为60kDa 。
角蛋白酶的降解机理是什么?
微生物降解角蛋白的机理各不相同，因此降解过程中的产物也不尽相同。某些真菌还原双硫键是通过菌丝体表面所分泌的亚硫酸盐及其产生的酸性环境;链霉菌则是通过产生胞内还原酶 然而，不溶于水的角蛋白只能以颗粒的形式存在于胞外。因此，双硫键的还原只能发生在代谢能力强的整体细胞外面，最有可能发生在细胞表面的胞联氧化还原系统(cell—bound redox system)中，它需要不溶的角蛋白与细胞紧密接触。对纯白高温放线菌的观察发现，双硫键还原是通过胞联氧化还原系统进行的。在弗氏链霉菌和地衣芽孢杆菌的角蛋白酶解时，没有检出释放的巯基，这可能是由于胱氨酸双硫键还原产生的半胱氨酸(一SH)很快被转化成了其它产物。
角蛋白酶实际上具有二硫键还原酶和多肽水解酶的活性。目前普遍认为角蛋白酶的降解过程分3个步骤，即变性作用、水解作用和转氨基作用。首先二硫键还原酶作用于角蛋白二硫键，将胱氨酸(一S—S一)还原为半胱氨酸(一SH)，使角蛋白高级结构解体而形成变性角蛋白;变性角蛋白在多肽水解酶作用下逐渐水解成多肽、寡肽和游离氨基酸;最后由转氨基作用产生氨气和硫化物而使角蛋白彻底水解。角蛋白中硫主要转化成巯基化合物，硫化氢(HzS)和硫酸盐3种含硫化合物形式存在于分解产物中。通过进一步探索3种含硫化合物的形成过程表明。”，巯基化合物是由角蛋白酶中二硫键还原酶裂解角蛋白中的二硫键而形成的;硫化氢是由含巯基化合物或巯基氨基酸(半胱氨酸)在脱氢氧化酶作用下，脱氢、脱氨基而形硫化氢(H2S);硫酸盐的形成分别是由H2S或巯基化合物中硫通过氧化酶逐步氧化的结果。
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